Des chercheurs allemands ont r\u00e9cemment d\u00e9couvert le m\u00e9canisme d'activation d'une des prot\u00e9ines prot\u00e9geant l'\u009cil contre la cataracte, ouvrant ainsi la voie \u00e0 de possibles nouveaux traitements.<\/p>\n
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La puissance r\u00e9fractive de l'\u009cil humain d\u00e9pend d'une tr\u00e8s dense mixture de prot\u00e9ines. Deux prot\u00e9ines, ?A-cristallin et ?B-cristallin, assurent que l'ensemble de toutes les prot\u00e9ines ne s'agglom\u00e8rent pas avec le temps. Lorsque ce m\u00e9canisme protecteur faillit \u00e0 la t\u00e2che, le patient d\u00e9veloppe une cataracte.\u00a0<\/p>\n
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\u00ab Le grand d\u00e9fi lorsqu'on analyse ces deux prot\u00e9ines est leur tr\u00e8s grande vari\u00e9t\u00e9\u00a0\u00bb, explique Johannes Buchner, professeur de biotechnologie \u00e0 l'Universit\u00e9 technique de Munich. \u00ab\u00a0Ces prot\u00e9ines existent dans un m\u00e9lange de formes tr\u00e8s diff\u00e9rentes, chacune comprenant un nombre variable de sous-unit\u00e9s. Cela rend tr\u00e8s difficile de distinguer les structures individuelles l'une de l'autre.\u00a0\u00bb<\/p>\n
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En 2009, l'\u00e9quipe allemande avait d\u00e9chiffr\u00e9 une partie de ?B-cristallin, une mol\u00e9cule comprenant 24 sous-unit\u00e9s, mais en constatant que dans sa forme inerte, elle ne contribuait que peu \u00e0 prot\u00e9ger l'\u009cil. Il fallait un m\u00e9canisme pour l'activer. C'est ce m\u00e9canisme qui vient d'\u00eatre d\u00e9couvert.<\/p>\n
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Cette nouvelle connaissance fournit une base solide pour d\u00e9velopper de nouvelles approches th\u00e9rapeutiques. Par exemple, des traitements contre la cataracte pourraient activer le ?B-cristallin, lequel se chargerait lui-m\u00eame de nettoyer le cristallin. Cela pourrait remplacer avantageusement la chirurgie.<\/p>\n
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